Alles Folgende betrifft Peptide. Wir bleiben bei klarer Sprache, beziehen uns auf die Studienlage und trennen gut belegte Aussagen von offenen Fragen.
Diese Seite wurde am 2026-08-01 aktualisiert und wird regelmäßig bei neuen Erkenntnissen überarbeitet.
== Merkmale == LYRM-Proteine bilden eine konservierte Familie kleiner mitochondrialer Proteine, die durch ihre Sequenzhomologie zur Complex1_LYR-like-Superfamilie (Pfam-Clan CL0491) definiert ist. Diese Superfamilie wurde durch bioinformatische Analysen identifiziert und von P. Coggill (EMBL-EBI) kuratiert. Die Familie wurde ursprünglich anhand von LYRM4 definiert, das die Cystein-Desulfurase NFS1 innerhalb der mitochondrialen Eisen-Schwefel-Cluster-(ISC)-Assemblierungsmaschinerie stabilisiert. Das alleinige Vorhandensein eines LYR-Tripeptids ist jedoch nicht ausreichend, um ein Protein als LYRM zu klassifizieren, da hierfür zusätzlich weitere konservierte Aminosäurereste vorhanden sein müssen. Mitglieder dieser Proteinfamilie weisen folgende charakteristische Merkmale auf:
Quellen: de.wikipedia.org
Sequenzmerkmale: ein konserviertes LYR-ähnliches Motiv nahe dem N-Terminus (z. B. LYR, LYK, LFK, TFR), zusätzliche konservierte Aminosäurereste stromabwärts des Motivs: basische Reste, insbesondere Arginin (R) und Lysin (K), ein hochkonservierter Phenylalanin-(F)-Rest, in einigen Subfamilien zusätzliche Reste, darunter Tyrosin (Y) und Glycin (G) am C-Terminus, Strukturmerkmale: strukturelle Homologie, gekennzeichnet durch ein konserviertes Drei-α-Helix-Bündel, ein durch das Drei-α-Helix-Bündel gebildeter hydrophober Kanal, der die Fettsäurekette des acylierten mtACP aufnimmt (Ausnahme: FMC1) Allgemeine Eigenschaften: eine geringe Proteingröße (11–22 kDa), einen basischen isoelektrischen Punkt (pI ≈ 9–11), ein ausschließliches Vorkommen in Eukaryoten. Diese Eigenschaften unterscheiden LYRM-Proteine von dem weiter gefassten Begriff „LYR-Proteine“, der von einigen Autoren in der Vergangenheit für Proteine verwendet wurde, die ein LYR-Tripeptid enthalten—ein Motiv, das häufig in mitochondrialen Proteinen wie SDHB, NDUFAF3 oder mitochondrialen ribosomalen Proteinen vorkommt—jedoch nicht die zusätzlichen definierenden Merkmale der LYRM-Familie aufweisen.
Quellen: de.wikipedia.org
== Vorkommen und Synthese == LYRM-Proteine kommen ausschließlich in Eukaryoten vor, unterscheiden sich jedoch zwischen den Spezies. Während LYRM-Proteine bei anaeroben Eukaryoten verloren gegangen sind oder nur in Form von LYRM4 erhalten sind, kommen beim Menschen zwölf LYRM-Proteine vor. Mit Ausnahme von LYRM3 und LYRM6, die in den mitochondrialen Komplex I integriert sind, handelt es sich bei LYRM-Proteinen um lösliche, in der Matrix lokalisierte Proteine. Allen LYRM-Proteinen ist gemeinsam, dass sie bei mitochondrialen Zielkomplexen vorkommen, die Eisen-Schwefel-Cluster enthalten, synthetisieren oder funktionell mit ihnen verbunden sind, wie dem elektronentransferierenden Flavoprotein und dem Mitoribosom. Einzig FMC1 kommt bei einem Zielkomplex ohne Eisen-Schwefel-Cluster vor, Komplex V, der jedoch mit der mitochondrialen Eisenaufnahme in Verbindung gebracht wird. LYRM-Proteine werden im Cytosol durch Ribosomen synthetisiert, nachdem sie aus nukleärer DNA transkribiert wurden, und anschließend in die Mitochondrien importiert. Einige Mitglieder wurden aber auch im Cytosol und im Zellkern identifiziert.
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Mit Ausnahme von FMC1 hängt die Funktion von LYRM-Proteinen von ihrer Interaktion mit dem acylierten mitochondrialen Acyl-Carrier-Protein (Acyl-mtACP) ab, das seine Fettsäurekette in den hydrophoben Kanal des LYRM-Proteins einführt, der durch drei α-Helices gebildet wird. Bei der Bindung klappt die an den flexiblen 4'-Phosphopantethein-Arm von mtACP gebundene Fettsäurekette aus der hydrophoben Tasche von mtACP in die des LYRM-Proteins um. Diese Interaktion erfordert außerdem das LYR-ähnliche Motiv sowie den hochkonservierten, stromabwärts gelegenen Phenylalaninrest, welche zusammen als LYR–F-Motiv bezeichnet werden. Obwohl LYRM-Proteine mit 4'-Phosphopantethein-modifiziertem mtACP (Holo-mtACP) sowohl in seiner unacylierten als auch in acylierten Form interagieren können, zeigen sie eine klare Präferenz und höhere Affinität für die acylierte Form. Die acylierte Form von Holo-mtACP wird durch die mitochondriale Fettsäuresynthese (mtFAS) in Reaktion auf die Verfügbarkeit von Acetyl-CoA gebildet. Für eine effektive Bindung an LYRM-Proteine sind Fettsäureketten mit einer Länge von 10–16 Kohlenstoffatomen erforderlich. Die Acylierung von mtACP stellt eine Acetyl-CoA-abhängige posttranslationale Modifikation dar, die empfindlich auf Störungen der mitochondrialen Acetyl-CoA-Synthese reagiert und die diejenigen LYRM-Proteine, die als Assemblierungsfaktoren für OXPHOS-Komplexe fungieren, allosterisch aktiviert.
Quellen: de.wikipedia.org
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